Большая Советская энциклопедия - белковый обмен

совокупность превращений белков (См. Белки) и продуктов их распада — аминокислот в организмах. Б. о. — существенная часть обмена веществ (См. Обмен веществ). Поскольку обмен аминокислот тесно связан с обменом других азотистых соединений, Б. о. часто включают в более общее понятие азотистого обмена. У автотрофных организмов — растений (кроме грибов) и хемосинтезирующих бактерий — Б. о. начинается с усвоения неорганического азота и синтеза аминокислот и амидов (см. Азот в организме). У человека и животных лишь часть аминокислот (т. н. заменимых) может синтезироваться в организме из более простых органических соединений. Другая часть — незаменимые аминокислоты — должна поступать с пищей (обычно в составе белков). Белки, содержащиеся в различных пищевых продуктах, подвергаются в пищеварительном тракте перевариванию (расщеплению под действием протеолитических ферментов (См. Протеолитические ферменты) — пепсина, трипсина, химотрипсина и др.) до аминокислот, которые всасываются в кровь и разносятся по органам и тканям (см. Пищеварение).

В тканях растений также имеются протеолитические ферменты, гидролитические расщепляющие белки. Дальнейшие процессы Б. о. у растений и животных по существу являются обменом аминокислот. Значительная часть аминокислот идёт на образование и восполнение различных белков организма, в том числе функционально активных белков (ферменты, гормоны, антитела и т.п.), а также пластических, структурных и др. (см. Белки, биосинтез). В то же время белки организма подвергаются постоянному распаду и обновлению, пополняя фонд свободных аминокислот. Другая часть аминокислот используется для образования ряда низкомолекулярных гормонов (См. Гормоны), биологически активных пептидов (См. Пептиды), аминов (См. Амины), пигментов (См. Пигменты) и других веществ, необходимых для жизнедеятельности. Так, для образования пуриновых оснований (См. Пуриновые основания)используется аминокислота глицин; аспарагиновая кислота идёт для синтеза пиримидиновых оснований (См. Пиримидиновые основания). Глицин является главным источником образования пигментной группировки гемоглобина. Гормоны щитовидной железы — тироксин и его производные и гормоны надпочечника — адреналин и норадреналин — образуются из аминокислоты тирозина. Триптофан служит источником образования аминов биогенных (См. Амины биогенные), а также (частично) никотиновой кислоты (См. Никотиновая кислота) и её производных. Ряд других азотистых веществ животного организма, как, например, Глутатион, карнозин, Анзерин, Креатин и другие, являются продуктами соединения или превращения аминокислот. Алкалоиды у растений также образуются из аминокислот.

Взаимное превращение аминокислот в значительной мере обусловлено широко распространённым у всех организмов ферментативным процессом переноса аминогруппы — Переаминированием, открытым советским учёными А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман. Избыток аминокислот подвергается процессам ферментативного распада. Наиболее общей начальной реакцией распада аминокислот является Дезаминирование, главным образом окислительное дезаминирование, после которого безазотистый остаток молекулы аминокислоты распадается до конечных продуктов — двуокиси углерода, воды и азота, отщепляемого в виде аммиака.

У животных аммиак обезвреживается путём синтеза мочевины (она образуется у человека, млекопитающих и некоторых других животных в печени и выделяется с мочой) или мочевой кислоты (у птиц, пресмыкающихся и насекомых) и частично выделяется в виде аммонийных солей. У растений (и части бактерий) неорганический аммонийный азот может реутилизироваться, т. е. включаться вновь в синтез аминокислот и амидов, а затем белков. В этих процессах большую роль играют амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот — аспарагин и глутамин, являющиеся важнейшими резервными соединениями азота у растений. Эти соединения играют важную роль и в организме животных. Мочевина найдена также и в ряде растений; установлена её существенная роль в обезвреживании аммиака у грибов, бактерий и высших растений. В отличие от животных, у растений мочевина может при образовании достаточного количества углеводов снова включиться в процессы синтеза белка. Т. о., принципиальное отличие Б. о. у животных и растений в том, что растения синтезируют белок, предварительно образуя аминокислоты и амиды из неорганических веществ, а образующийся при дезаминировании аминокислот аммиак снова включается (через глутамин, аспарагин и мочевину) в ресинтез белка. Напротив, животные и человек синтезируют белок из аминокислот, получаемых с пищей и частично образованных в результате переаминирования; продукты расщепления аминокислот выделяются из организма. Промежуточные этапы Б. о. у растений и животных имеют много общего.

Соотношение общего количества азота, поступившего в организм человека или животного, и выделенного азота называют азотистым балансом. Азотистый баланс зависит не только от количества потребленных белков, вида, возраста и физиологического состояния организма, но и от аминокислотного состава белков пищи. Если организм обеспечен незаменимыми аминокислотами в должном соотношении, то Азотистое равновесие может быть установлено при минимальном приёме белка с пищей. Регуляция Б. о. в организме животных и человека осуществляется при участии нервной системы (есть данные о наличии в Гипоталамусе центра Б. о.) и путём изменения выделения гормонов щитовидной и другими эндокринными железами (см. Гормональная регуляция).

Вопросы Б. о. имеют большое практическое значение для медицины (нормы белкового питания (См. Питание), нарушения Б. о. при тех или иных заболеваниях и их лечение) и для сельского хозяйства (мясной откорм скота, условия, способствующие увеличению белка в зерне, и др.).

Лит.: Браунштейн А. Е., Биохимия аминокислотного обмена, М., 1949; Майстер А., Биохимия аминокислот, пер. с англ., М., 1961; Кретович В. Л., Основы биохимии растений, 4 изд., М., 1964, гл. 13; Гауровиц Ф., Химия и функции белков, пер. с англ., [2 изд.], М., 1965; Фердман Д. Л., Биохимия, 3 изд., М., 1966, гл. 17.

И. Б. Збарский.

Большая советская энциклопедия. — М.: Советская энциклопедия

1969—1978