Химическая энциклопедия - кальмодулин

Са ²⁺ -связывающий белок эукариот (все организмы, за исключением бактерий и синезеленых водорослей). У всех позвоночных молекула К. состоит из 148 аминокислотных остатков (первичная структура этого белка у большинства из них одинакова). К. из др. источников отличаются на 12-14 аминокислотных остатков. Ок. 30-40% аминокислотных последовательностей у К. и др. Са ²⁺ -связывающих белков (парвальбуминов, тропонина С, белка S 100) идентичны. У К. животных отсутствуют остатки цистеина и триптофана, высоко содержание остатков аспарагиновой (16 остатков) и глутаминовой (22 остатка) к-т, в положении 115 находится необычный для белков остаток e-N-триметиллизина (метилат e-N-диметиллизина). К. выдерживает кратковременное кипячение в воде и длит. хранение в р-рах детергентов без потери биол. активности. Содержится К. во всех тканях животных в концентрации 10^-6-10^-5 М. В процессе онтогенеза (развития особи) содержание К. снижается, а при вирусной трансформации клеток его концентрация повышается в неск. раз. Локализуется преим. в цитоплазме, однако при изменении функционального состояния клеток может обратимо связываться с мембранами. В составе К. находятся 4 Са-связывающих участка: два участка высокого сродства и два низкого. Считается, что при действии на клетку нервных импульсов или нек-рых гормонов концентрация Са в цитоплазме повышается, в результате чего происходит связывание Са ²⁺ с К. Насыщение ионами Са двух или четырех участков приводит к изменению конформации К. (в 2 раза повышается кол-во а-спиралей, изменяются спектры поглощения и флуоресценции, электрофоретич. подвижность, устойчивость к протеолитич. расщеплению). После связывания Са ²⁺ К. приобретает высокое сродство к белкам-мишеням, присоединяется к ним и тем самым изменяет их регуляторную или каталитич. активность. При связывании с К. др. двухвалентных катионов подобные конформационные и биол. эффекты не проявляются. Снижение в клетке концентрации Са ²⁺ приводит к элиминированию Са ²⁺ из К., в результате чего комплекс между К. и белками-мишенями распадается. Осн. ф-ция К. активация мн. ферментов: аденилатциклазы, фосфодиэстеразы циклич. нуклеотидов, киназы фосфорилаз и легких цепей миозина (киназы ферменты, катализирующие перенос фосфорилъной группы с АТФ на субстрат), Са ²⁺ -зависимой протеинкиназы цитоплазмы и мембран, фосфолипазы А 2 и др. Благодаря этому он влияет на гликогенолиз и липолиз, секрецию нейромедиаторов, адренергич. передачу регуляторного сигнала, изменяет функциональные св-ва рецепторов, ускоряет активный транспорт Са ²⁺ в сердце и мозге, препятствует гуанозинтрифосфатзависимой полимеризации тубулина (белок, из к-рого состоят жгутики и реснички клеток животных и растений), влияет на скорость деления клеток. Лит.: Ленинджер А., Основы биохимии, пер. с англ., т. 3, МД 1985, с. 794-807; "В мире науки", 1986, №1, с. 28-38; Wai Yiu Cheung, "Scientific American", 1982, v. 246, № 6, p. 62-81; Kincaid R. [a.o.], "J. Biol. Chem.", 1982, № 257, № 8, p. 10638. , В. А. Ткaчук.

Химическая энциклопедия. — М.: Советская энциклопедия

Под ред. И. Л. Кнунянца

1988